Зниження альбумінів в сироватці крові призводить Zdravnicya.ru

Головна » Підвищений холестерин » Зниження альбумінів в сироватці крові призводить
Ротару :В 70 лет выгляжу на 45 благодаря простой методике...

Почему все аптеки молчат? Грибок ногтя боится как огня дешевого...

Алкоголику вместо кодирования подсыпьте незаметно 3-4 капли обычной…

Соломія Вітвіцька: живіт втягнувся за добу, вийшло 22 кг жиру! Їла це ...

Заросли папиллом на шее и в подмышках - признак наличия у вас...

Зниження альбумінів в сироватці крові призводить

У хворого швидко розвиваються набряки. Зниження вмісту яких білків сироватки крові призводить до їх появи?

У хворого – серпопо-дібноклітинна анемія. Замі-на якої амінокислоти в поліпептидному ланцюзі Hb на валін призводить до цього захворювання?

У новонародженого з’я-вилися ознаки жовтяниці. Введення невеликих доз фенобарбіталу, який індукує синтез УДФ-глюкуроніл-трансферази, посприяло по-ліпшенню стану дитини. Який із перелічених нижче процесів активується під впливом індукованого фено-барбіталом ферменту?

В. Мікросомальне окиснення.

С. Тканинне дихання.

Е. Синтез глікогену.

У крові хворого вияв-лено значне збільшення активності МВ-форм креа-тинфосфокінази та ЛДГ1. Назвіть можливу патологію.

В. *Інфаркт міокарда.

На основі клінічних даних хворому встановлено попередній діагноз: гострий панкреатит. Назвіть біохі-мічний тест, який підтверд-жує цей діагноз.

А. Рівень креатиніну в крові.

В. Активність кислої фосфа-тази крові.

С. Активність лужної фосфа-тази крові.

Д. Активність амінотрансфе-раз крові.

Е. *Активність амілази крові.

229 Пацієнт 33 років хворіє 10 років. Періодично звер-тається до лікаря зі скаргами на гострий біль у животі, судоми, порушення зору. У його родичів спостерігаються подібні симптоми. Сеча червоного кольору. Госпіталізовано з діагнозом: гостра переміжна порфірія. Причиною захво-рювання може бути пору-шення біосинтезу:

С. Жовчних кислот.

У пацієнта, що звер-нувся до лікаря, спосте-рігається жовте забарв-лення шкіри, сеча темна, кал темно-жовтого ко-льору. Підвищення кон-центрації якої речовини буде спостерігатися в сироватці крові?

А. Кон’югованого білірубіну.

В. *Вільного білірубіну.

У юнака 18 років діагностовано м’язову дис-трофію. Підвищення якої речовини в сироватці крові найбільш імовірне при цій патології?

Людина в стані спокою штучно примушує себе дихати часто і глибоко протягом 3-4 хв. Як це відбивається на кислотно-основному стані організму?

А. Виникає метаболічний ал-калоз.

В. Виникає дихальний ацидоз.

С. *Виникає дихальний алкал-оз.

Д. Виникає метаболічний аци-доз.

Е. Кислотно-основний стан не змінюється.

У жінки 46 років, яка страждає на жовчнокам’яну хворобу, розвинулася жовтяниця. При цьому сеча стала темно-жовтого кольо-ру, а кал знебарвлений. Концентрація якої речови-ни в сироватці крові підви-щиться найбільше?

А. Вільного білірубіну.

В. *Кон’югованого біліру-біну.

У недоношеного ново-народженого на 2-й день спостерігається жовте за-барвлення шкіри та слизо-вих оболонок. Тимчасовий дефіцит якого ферменту є причиною цього стану?

Біохімія крові

3. Гіпо-, гіпер-, диспротеїнемії. Парапротеїнемії

У клінічній практиці існують стани, що характеризуються змінами як концентрації загального білка плазми крові, так і відсоткового співвідношення окремих білкових фракцій.

Зміна концентрації білка може мати відносний і абсолютний характер і залежить від об’єму циркулюючої крові, може супроводжуватись як зменшенням концентрації загального білка (гіпопротеїнемія), так і збільшенням (гіперпротеїнемія). Гіпо-протеїнемія практично завжди пов’язана зі зниженням концен-трації альбумінів крові (гіпоальбумінемія), гіперпротеїнемія є результатом підвищення концентрації глобулінів (гіпергло-булінемія).

Гіпопротеїнемія є найбільш поширеним видом змін концентрації білків крові та спостерігається при більшості захворювань внутрішніх органів.

Абсолютна гіпопротеїнемія розвивається внаслідок:

1) недостатності надходження білків в організм з їжею (голодування, пухлини стравоходу, виразка шлунка та інші – стани, які супроводжуються погіршенням перетравлювання та всмоктування білків у ШКТ);

2) порушення синтезу білків у печінці (паренхіматозні гепатити, цирози, злоякісні новоутворення, тиреотоксикоз, дія деяких хімічних сполук);

3) підвищеного розпаду білків в організмі, що спостерігаєть-ся при дефіциті енергетичних і пластичних ресурсів (термічні опіки, злоякісні новоутворення, гіпертермія, порушення гормонального статусу організму);

4) втрати білка організмом при хронічних захворюваннях нирок із нефротичним компонентом (вміст білка може знижуватися до 25 – 30 г/л) або з кров’ю при кровотечах;

5) дефектопротеїнемії, яка виникає як результат спадкового порушення синтезу білків крові (анальбумінемія, агамма-глобулінемія, відсутність або дефіцит церулоплазміну при хворобі Вільсона-Коновалова та ін.).

Відносна гіпопротеїнемія є результатом збільшення об’єму рідкої частини крові (при анурії, порушенні регуляції водно-сольового обміну при гіперсекреції антидіуретичного гормону або альдостерону, метаболічному ацидозі тощо).

Гіперпротеїнемія – збільшення загальної кількості білків плазми; також буває абсолютною та відносною. Найчастіше розвивається відносна гіперпротеїнемія, як спостерігається у хворих із хірургічними захворюваннями та розглядається як ознака зневоднення організму. Цей тип гіперпротеїнемії буває при опіках, генералізованому перитоніті, холері, нецукровому діабеті, хронічному нефриті в стадії поліурії, респіраторному ацидозі тощо.

Абсолютна гіперпротеїнемія розвивається рідко і пов’язана з підвищенням γ-глобулінів у результаті токсичного або інфекційного процесу. Збільшення загальної кількості білка до 200 г/л можливе за рахунок «патологічних» білків - парапротеїнів. Такими білками є: С-реактивний білок, концентрація якого збільшується у крові при ревматизмі, інфаркті міокарда; білок Бенс-Джонса, який з’являється у крові при мієломі (плазмоцитомі); кріоглобуліни.

Диспротеїнемії – це зміни співвідношення окремих білкових фракцій при нормальному вмісті загального білка. Найбільш виражені диспротеїнемії при ураженні органів і систем, в яких здійснюється синтез білків плазми крові. Нижче наведені можливі диспротеїнемії та причини їх виникнення.

Гіпоальбумінемія може бути первинною та набутою (вторинною). Основними причинами гіпоальбумінемій є:

1) зниження синтезу альбумінів (недостатнє харчування, дефекти перетравлювання та всмоктування білків у ШКТ, деструктивні зміни в печінці);

2) аномальні втрати альбумінів (через нирки, кровотечі, анафілактичний шок, утворення ексудатів, транссудатів тощо).

Вторинна гіпоальбумінемія спостерігається при голодуван-ні, довготривалій обтураційній жовтяниці, портальному цирозі, вірусному гепатиті. Значне зниження концентрації альбумінів у сироватці крові спостерігається при хронічному ураженні нирок – нефротичному синдромі (до 5 г/л, при зниженні вмісту загального білка до 25-30 г/л). Крім того, концентрація альбумінів знижується при опіках, інфекційних хворобах, тубер-кульозі, злоякісних пухлинах (ракова кахексія), лейкемії, анемії, інфаркті міокарда, вагітності, гіпергідратації тощо. При деяких захворюваннях та станах (підвищена секреція кортизолу та тиреоїдних гормонів, після значних хірургічних втручань тощо) підсилюється катаболізм альбумінів, що також призводить до гіпоальбумінемії.

Зміни концентрації альбумінів у крові можуть бути пер-винними. До них належать анальбумінемія та подвійна альбумі-немія. Ці спадкові аномалії трапляються рідко. При анальбумі-немії концентрація альбумінів у крові може значно знижува- тися - до 10 г/л. Подвійна альбумінемія характеризується наяв-ністю на електрофореграмі сироватки крові двох ідентичних гомогенних ліній у зоні альбумінів.

Гіперальбумінемія спостерігається рідко, має відносний характер та є наслідком гіпо- та дегідратації.

Зниження концентрації α-глобулінової фракції спостері-гається при лімфолейкозі, мієломі, цукровому діабеті (α2-глобуліни), гострій дистрофії печінки, спадковому дефіциті альфа-1-антитрипсину.

Підвищення α-глобулінів характерне для гострих і підгострих запальних процесів (дифтерії, крупозної пневмонії, пієлоциститу, холецеститу та ін.), алергічних, стресових станів, некробіотичних процесів. Підвищення білків цієї фракції спостерігається при механічній жовтяниці, злоякісних пухлинах (α2-глобуліни), вагітності, альфа-2-плазмоцитомі.

Фракція β-глобулінів містить найбільшу кількість ліпідів. У ній міститься ¾ усіх ліпідів крові. Саме тому підвищення вмісту білків цієї фракції завжди стостерігається при первинних та вторинних гіперліпопротеїнеміях. Також підвищення вмісту β-глобулінів відбувається при хронічних інфекціях, цирозі печінки, токсичних ураженнях печінки, обтураційній жовтяниці,

цукровому діабеті, злоякісних пухлинах, кахексії, голодуванні, вагітності та ін.

Зниження β-глобулінів супроводжує гіпобета-ліпопро-теїнемію.

Розвиток гіпогамма-глобулінемії пов'язаний із спадковими ураженнями гуморального імунітету та плазмоцитарної тканини (хвороба Брутона, агамма-глобулінемія швейцарського типу) або вторинним пригніченням імунореактивної тканини токсин-ними та токсикоінфекційними впливами, із втратою заліза (захворювання нирок, опіки, екземи тощо), лікуванням кортикостероїдами, імунодепресантами, хіміотерапією, терапією радіовипромінюванням тощо.

Гіпергамма-глобулінемія обумовлена загальним підвищен-ням вмісту практично усіх класів Ig (при септичних інфекціях, пневмонії, скарлатині, колагенозах, пухлинах, токсичному ураженні печінки, СНІДі, обтураційній жовтяниці, аутоімунних захворюваннях, цирозі печінки, циститах, голодуванні та ін.).

Парапротеїнемія обумовлена наявністю патологічних імуноглобулінів РIg, які секретуються пухлинними клітинами системи В-лімфоцитів та в нормі не виявляються. Ці білки з’являються у крові та сечі у хворих з ознаками деструкції, алер-

гії, новоутвореннями, запаленнями. Для виявлення пара проте-їнів у крові та сечі використовують електрофорез в агарі абоімуноелектрофорез. При електрофорезі РIg (моноклональні імуноглобуліни) мають рухливість у ділянці між γ- і β- або α-глобулінами та на електрофореграмі дають гомогенну смугу М-градієнта. Приклади електрофореграм білків сироватки крові при мієломі наведені на рис. 1 (б, в).

Як було вищезазначено прикладами парапротеїнів можуть бути білок Бенс-Джонса, кріоглобуліни та деякі інші. За хіміч-ною будовою ці білки подібні до імуноглобулінів, але не мають властивостей антитіл. Парапротеїни виявляють, наприклад, при мієломі (плазмоцитомі), макроглобулінемії Вальденстрема.

При хворобі Вальденстрема на електрофореграмі виявляють чіткий пік аномальних парапротеїнів з великою молекулярною масою М-фракції. На рисунку 2 наведена електрофореграма, на якій чітко видно пік М-градієнта.

Рисунок 2 - Електрофореграма білків сироватки крові при хворобі Вальденстрема

При мієломній хворобі в сечі спостерігається наявність білка Бенс-Джонса. Цей білок складається з легких ланцюгів Ig, має невелику молекулярну масу, тому легко проходить через нирковий фільтр.

На електрофореграмі він дає смугу, яка розміщена між γ- і β-глобулінами. Характерною ознакою цього білка є те, що він випадає в осад при температурі сечі 40-60 о С та знову розчиняється при подальшому нагріванні до 85 – 100 о С.

До парапротеїнів належать також кріоглобуліни, які є γ-глобулінами. Ці білки були відкриті у 1974 році; свою назву вони отримали завдяки загальній властивості до преципітації та геліфікації при охолодженні сироватки крові. Встановлено, якщо їх преципітація настає при температурі 15 о С, кріоглобу-лінемія проходить без симптомів. У разі, якщо цей поріг вище, можуть розвиватися тяжкі циркуляторні розлади (кропивниця, гангрена кінцівок тощо). Кріоглобуліни, які утворюють гель при 37 о С, небезпечні розвиненням тромбозів. Кріоглобуліни можуть бути виявлені при цирозі печінки, лейкозі, малярії, інфаркті міокарда, туберкульозі, мієломі, макроглобулінемії Вальден-стрема, хронічних ураженнях нирок та ін. Наявність кріогло-булінів у крові визначають після того, як сироватку крові хворого витримують у холодильнику 12 годин при 4 о С.

Підвищення концентрації парапротеїнів у крові значно збільшує концентрацію загального білка (до 200 г/л), в’язкість крові, осадові проби стають різко позитивними.

Найпоширеніші причини змін концентрації глобулінових фракцій сироватки крові наведені в таблиці 2.

Реферати українською

Запровадження

Маса крові в різних тварин становить від 6,2 до 8% маси тіла, причому в молоді тварин відносний обсяг крові трохи більше. Кров як рідка тканину забезпечує сталість внутрішнього середовища організму. Біохімічні показники крові займають особливу увагу і дуже важливі як оцінки фізіологічного статусу організму тваринного, так своєчасної діагностики патологічних станів. Кров забезпечує взаємозв'язок обмінних процесів, що протікають у різних органах і тканинах, виконує також захисну, транспортну, регуляторну, дихальну,терморегулирующую та інші функції.

Кров складається з плазми (55-60%) і зважених у ній формених елементів – еритроцитів (39-44%), лейкоцитів (1%) і тромбоцитів (0,1%). Наявність у крові білків і еритроцитів її в'язкість в 4-6 разів більше в'язкості води. При стояння крові у пробірці чицентрифугировании із малими швидкостями формені елементи її глушаться.

>Самопроизвольное осадження формених елементів крові одержало назву реакції осадження еритроцитів (>РОЭ, тепер – ШОЕ). Величина ШОЕ (>мм/час) до різних видів звірів коливається в межах: для собаки ШОЕ практично збігаються з інтервалом значень в людини (2-10мм/час), то тут для свині і коні вбирається у 30 і 64 відповідно. Плазма крові, позбавлена білка фібриногену, називається сироватки крові.

Величина рН крові більшість тварин у межах 7,2 – 7,6.Осмотическое тиск плазми крові (7,0-8,0атм.) визначається кількістю у ній розчинних речовин (>NaCl,NaHCO 3, фосфати) і білків.Раствори солей, маютьосмотическое тиск, однакову такого нормальної сироватки крові, називаютьсяизотоническими розчинами (наприклад, 0,9% розчинNaCl). Незначна частка тиску плазми крові (кілька відсотків) визначається білками, і називаєтьсяонкотическим тиском. Проте його роль важлива підтримки водяного обміну організму: білки плазми, утримуючи води кров'яному руслі, попереджає розвиток тканинних набряків.Раствори з низькимосмотическим тиском називаютьсягипотоническими, і з високим – гіпертонічним. При введення у кров вони викликають гемоліз іплазмолиз еритроцитів відповідно.

1. Щодо хімічного складу крові

Плазма крові тварин є рідиною з щільністю 1,02 – 1,06. Підвищення щільності крові можна спостерігати у разі зневоднення організму, викликаного тривалимидиареями, відсутністю питної води. Перед сухого (щільного) залишку плазми припадає менш як 10%, решта – вода. Основний масив сухого залишку становлять білки, загальна концентрація що у плазмі становить 60 – 80 г/л. Сума концентрацій глобулінів і альбумінів становить концентрацію загального білка плазми крові. Підвищення концентрації загального білка плазми зазвичай спостерігається при зневодненні організму. Зниження концентрації загального білка плазми може випливати з найрізноманітніших причин – низький вміст білка в раціоні, порушення процесу всмоктування поживних речовин, у травному тракті, хвороби печінки, нирок, у яких втрачається білок з сечею.

Якісний склад білків плазми крові.

Якісний склад білків плазми крові дуже різноманітний. У клінічній біохімії часто загальний білок плазми ділять деякі фракції методом електрофорезу, заснованого на поділі білкових сумішей за ознакою різного розміру є і конкретного заряду одного білка. Приелектрофоретическом поділі залежно від носія кількість білкових фракцій загального білка неоднаково. Незалежно від виду електрофорезу завжди виділяють основні фракції -альбумини іглобулини.Альбумини синтезуються у печінці і є простими білками, що містять до 600 амінокислотних залишків. Вони добре розчиняються у воді. Функція альбумінів полягає у підтримціколлоидно-осмотического тиску плазми, сталості концентрації водневих іонів, соціальній та транспорті різних речовин, включаючи білірубін, жирні кислоти, мінеральні з'єднання заліза і лікарських препаратів.Альбумини плазми крові можна розглядати як і певний резерв амінокислот для синтезу життєво важливих специфічних білків за умов дефіциту білків в раціоні.Альбумини утримують води кров'яному руслі, тож пригипоальбуминемиях може бутиотеки м'яких тканин. Принефритах в сечу з плазми крові пробираються у першу чергуальбумини, як найбільш низькомолекулярні білки (молекулярна маса альбумінів становить близько 60000 – 66000). У нормі частку альбумінів доводиться 35 – 55% від загальної кількості білків плазми крові.

>Глобулини плазми – це масу різноманітних білків. Приелектрофорезе вони переміщаються заальбуминами. Зазвичай, в плазмі вони у комплексі зістероидами, вуглеводами чифосфатами. Взаємозв'язок злипидами забезпечує комплексам глобулінів розчинне стан і транспорт у різні тканини. У період інтенсивного зростання тварини крові відзначається відносне зниження рівня альбумінів й формує відповідні підвищення рівня- і-глобулинов.-глобулини активно взаємодіють ізлипидами крові.-глобулини, найменш рухлива і найбільш важка фракція із усіх глобулінів, синтезуються що відбуваються з частини стовбурових ембріональних клітин кісткового мозкуВ-лимфоцитами чи що утворюються їхплазматическими клітинами. Вони виконують переважно функцію захисту, будучи захисними антитілами (>иммуноглобулинами). У ссавців їх п'ять – IgG, IgM,IgE,IgD,IgA. У кількісному плані крові переважає IgG (80%). Використовуючи методиммуноелектрофореза, у крові виділяють до 30 білкових фракцій. Кожен тип імуноглобулінів може специфічно взаємодіяти лише з однією певним антигеном.

>Новорожденние тварини неспроможні у перші дні життя синтезувати антитіла. Вони тільки після надходження у шлунково-кишкового тракту молозива. Самостійний синтез цих захисних білків в кістковому мозку,селезенке, лімфатичних вузлах відзначається з 3- чи4-недельного віку тваринного. Тому важливо напоїти новонародженого молозивом, яке містить у 10-20 разів більше імуноглобулінів, ніж звичайне молоко.

Т-лімфоцити кооперуються зВ-лимфоцитами в синтезі імуноглобулінів, гальмують імунологічні реакції,лизируют різні клітини. У крові Т-лімфоцити становлять 70%,В-лимфоцити – близько тридцяти%. Для синтезу імуноглобулінів необхідна, і третя популяція клітин –макрофаги. Вони виступають як первинні чинники неспецифічного захисту, завдяки здібності захоплювати і перетравлювати мікроорганізми, антигени, імунні комплекси, передавати інформацію про неї Т- іВ-лимфацитам.Макрофаги виконують роль посередників поміж усіма учасниками процесу з допомогою вироблюваних клітинамилимфокинов імонокинов.

>В-лимфоцити виробляють антитіла лише проти певних, що надійшли до організм антигенів (бактерій,вирусов).Для цього структура антигену іглобулинового рецептора лежить на поверхнілимфоцита повинні відповідати одна одній, як ключі до замку. І тут лімфоцит починає ділитися ласощами й синтезувати антитіла проти виду антигену, яка викликало реакцію.

Концентрація-глобулинов збільшується в сироватці крові при хронічних інфекційних хворобах, при імунізації, вагітності тварин.

Багато білків плазми крові виконує специфічні функції. У тому числі слід виділити такі білки, як трансферин,гаптоглобин, церулоплазмін,пропердин, система компліменту,лизоцим, інтерферон.

>Трансферрини є-глобулинами,синтезируемими у печінці. Пов'язуючи два атома заліза на молекулу білка, вони транспортують цей елемент у різні тканини, регулюють його концентрацію й утримують їх у організмі. За величиною заряду білкової молекули,аминокислотному складу розрізняють 19 типівтрансферринов, пов'язані з спадковістю.Трансферрини можуть надавати і прямийбактериостатический ефект. Концентраціятрансферринов в сироватці крові становить близько 2,9 г/л. Низький вмісттрансферринов в сироватці крові може бути викликане недоліком білків в раціоні тваринного.

>Гаптоглобин входить до складу-глобулиновой фракції сироватки крові. Він утворює комплекси з гемоглобіном пригемолизе еритроцитів. У формі таких комплексів залізо з зруйнованих еритроцитів не виділяється у складі сечі з організму, тому що ці комплекси неспроможні проходити через нирки.Гаптоглобин виконує також захисну функцію, беручи участь у процесах детоксикації.

>Церулоплазмин — -глобулін,синтезирующийся у печінці, має у собі мідь (0,3%). Пов'язуючи мідь, церулоплазмін забезпечує належний рівень цього мікроелемента в тканинах. Перед церулоплазміну доводиться 3% усієї кількості міді організму тваринного. Він поводиться як фермент як і оксидант.Церулоплазмин єоксидазой адреналіну, аскорбінової кислоти. Важливою характеристикою церулоплазміну є його спроможність окисляти залізо в тканинах до Fe 3+ ,депонируя їх у такому вигляді.

Система комплементу — це комплекс сироваткових білківглобулиновой природи, який як системапроензимов, активація яких призводить доцитолизу, руйнації антигену. Синтез системи комплементу, що має до 25 різних білків, здійснюєтьсямононуклеарньмифагоцитами, і навітьгистиоцитами. Це складнаеффекторная система білків сироватки, яка відіграє значної ролі в регуляції імунної системи й у підтримці гомеостазу, у планіфило- і онтогенезу виникла раніше імунної системи. У складі системи комплементу детально вивчені 11 компонентів. Каскад ферментативних реакцій,запускаемий комплексом антиген-антитіло і що призводить до послідовної активації всіх компонентів комплементу, починаючи з першого, називається класичним шляхом активації. Обхідний шлях, що характеризується активацією пізніших компонентів комплементу, починаючи з З3, називається альтернативним. Руйнування мікробної клітини настає тільки після активації компонента З4.Терминальние білки системи комплементу, послідовно реагуючи сам із іншим, впроваджуються у подвійний шар ліпідів, пошкоджуючи клітинну мембрану із заснуванням мембранних каналів, що призводить доосмотическим порушень, проникненню всередину клітини антитіл, комплементу з наступнимлизисом внутрішньоклітинних мембран.

2. Ферменти сироватки крові

У багатьох патологічних і передпатологічних станів організму лежать порушення функціонування ферментних систем. Багато ферменти локалізуються всередині клітин, тож в сироватці (плазмі) крові їх активність низька чи взагалі немає. Саме тому аналізуючивнеклеточние рідини (кров), за активністю певних ферментів можна виявити зміни, що відбуваються всередині клітин різних органів прокуратури та тканин організму. інші ферменти постійно зберігають у крові, у відомих кількостях і мають певну функцію (наприклад, ферменти системи згортання крові).

Активність ферментів в сироватці крові відбиває збалансованість швидкості синтезу ферментів всередині клітин та виходу їх із клітин. Збільшення активності ферментів крові то, можливо результатом прискорення процесів синтезу, зниження швидкості виведення, підвищення проникності клітинних мембран, дії активаторів, некрозу клітин. Зменшення активності ферментів викликається підвищенням швидкості виведення ферменту, дією інгібіторів, гнобленням синтезу.

Підвищення активності у крові тієї чи іншої ферменту є дуже раннім діагностичним тестом. Додаткове визначенняизоферментного спектра дозволяє уточнити локалізацію патологічного процесу, адже кожен орган має власний певнийизоферментний спектр.

У сучасній клінічній біохімії велике значення має тут показник активностіаспарататаминотраисферази іаланинаминотрансферази (КФ 2.6.1.2). Цітрансаминази зберігають у мітохондріях й у розчинній фракції цитоплазми клітин. Рольтрансаминаз зводиться до передаванняаминогрупп амінокислот накетокислоту.Коферментомтрансаминаз служитьпиридоксальфосфат, похідне вітаміну У6. У крові тварин активність обох ферментів дуже мала, проти їх активністю за іншими тканинах. Проте за патологіях, що супроводжуються деструкцією клітин,трансаминази виходять крізь мембрани клітин на кров, де з їхніми активність значно збільшується в порівнянню з нормою. Попри відсутність суворої органної специфічності цих ферментів, підвищення його активності спостерігають при гепатитах, м'язовихдистрофиях, травмах, при надмірних фізичних навантаженнях на організм, зокрема, у спортивних коней.

>Лактатдегидрогеназа (>ЛдГ),гликолитический фермент,катализирующийобратимую реакцію відновленняпировиноградной кислоти в молочну.ЛдГ складається з чотирьох субодиниць і включає п'ятьизоферментов. Причому м'язової тканини переважаєизоферментЛдГ5, в серцевому м'язіЛдГ1 іЛдГ2. При гострому інфаркті міокарда в хворих в сироватці крові підвищується активністьизоферментовЛДГ1 іЛдГ2. Припаренхиматозном гепатиті в сироватці крові значно зростає активністьизоферментовЛдГ4 іЛдГ5, тоді як активністьЛдГ1 іЛдГ2 знижується. АктивністьЛдГ в цільною крові значно вищий активності ферменту в плазмі крові. Тому мінімальний гемоліз крові значно змінює активність ферменту в плазмі, що можна враховувати в лабораторної роботі.

>Креатинфосфокиназа (>КФК), є у енергетичному обміні.Креатинфосфокиназа необхідна для ресинтезу АТФ з допомогоютрансфосфорилированияАдФ зкреатинфосфатом.Креатинфосфат належить до багатим енергієюфосфатним сполукам, що забезпечують скорочення м'язового волокна, його розслаблення, транспорт метаболітів в м'язову тканину.

>Креатин-Ф +АдФКФК >Креатин + АТФ.

>Креатинфосфокиназа і двох субодиниць — М і У, їхнім виокремленням триизофермента: ММ (>мишечниий тип),МВ (серцевий тип), ВР (мозковий тип).

Аналіз тканин свідчить, що велика активністьКФК має місце у кістякової м'язі, міокарді, мозку. Серцевиймьшца містить у основномуизофермент ММ іМВ. Підвищення активностіизоферментаМВ в сироватці крові пацієнта свідчить про поразку серцевого м'яза. ВизначенняизоферментовКФК кращий методом діагностики при спадкової м'язової дистрофії у курчат, за браку селену великого рогатого худоби, при паралітичноїмиоглобинурии у коней.

>Щелочнаяфосфатаза (>ЩФ), КФ 3.1.3.1 —гидролитический фермент,синтезируемий переважно у печінки

виділяється з організму у складі жовчі. Його оптимум активності перебуває при рН = 8—9. Це неспецифічний фермент,катализирующий гідроліз багатьох фосфорних ефірів і присутній у плазмі у виглядіизоферментов. Основне джерело лужноїфосфатази в молоді зростаючих тварин — кісткова тканину. Активність лужноїфосфатази значно підвищується при хворобах печінці та кісток, зокрема, приостеомаляциях. Основна роль лужноїфосфатази, мабуть, пов'язані з відкладенням фосфатів кальцію в кістковій тканині. Встановлено підвищення активності лужноїфосфатази сироватки крові при новоутвореннях кістки.

>Холинестераза — фермент, що у процесі передачі нервового імпульсу,гидролизуацетилхолин на ацетат і холін.Холинестераза сироватки крові включає два видухолинестераз організму, основний субстрат яких —ацетилхолин.Ацетилхолинестераза (>АХЭ),гидролизирующаяацетилхолин всинапеах, називається істинної (КФ 3.1.1.7). Вона є присутньою у печінці, еритроцитах і тільки мале її кількість локалізовано в плазмі.Холинестераза плазми крові єпсевдохолинестеразой (КФ 3.1.1.8), вонагидролизуетбутирилхолин вчетверо швидше, ніжацетилхолин. Цей фермент лежить у печінці, підшлункову залозу, слизової оболонці кишечника. СинтезАХЭ сироватки крові відбувається у печінки, тож при патології цього важливого органу спостерігається зниження активності ферменту.

>Необратимими інгібіторамиАХЭ є токсичніфосфорорганические сполуки (ФОС). Так,ФОСинсектициди (хлорофос,фоефамид,карбофос,октаметил) вибірково пов'язують активні центри молекулиАХЭ і тим самим блокують її активність. У результаті високоїлипотропности ФОС здатні проникати у організм тваринного через неушкоджену шкіру слизові оболонки. При отруєння ФОС відзначають занепокоєння тваринного, відчуття страху, порушення, судоми, що розвиваються і натомість нападів ядухи і кашлю через спазму бронхів. Характерними у своїй є зміни із боку очей: різко звужується зіницю, починається сльозотеча, порушуєтьсяаккомодация. Найчастіше безпосередньої причиною загибелі тваринного, отруєного ФОС є параліч дихального центру.

>Амилаза (КФ 3.2.1.1) продукуєтьсяслюнними залозами й у багато підшлункової залозою.

>Амилаза має специфічним дією нас-1 ,>4-глю-козидние зв'язку полісахаридів. Підвищення активностіамилази сироватки крові свідчить про розвиток гострого панкреатиту.Умеренное підвищення активності ферменту відзначається при запаленні слинних залоз.

>Азотсодержащие ібезазотистие речовини плазми крові.

Поруч із білками плазма (сироватка) крові містить різні азотомісткі небілкові речовини, які дістали назву залишкового азоту. До складу залишкового азоту входить азот сечовини, сечовий кислоти,аминокислотьи, дрібні пептиди, білірубін, креатин, креатинін,аллантоин,глутамин,серотонин, гістамін, адреналін та інших. При дії 20- чи 40% -ми розчинамитрихлоруксусной кислоти для цієї речовини де вони глушаться і є в розчиненому стані. Основний компонент залишкового азоту у ссавців є сечовина, у птахів кількісно переважає сечова кислота. З метою діагностики використовують визначення як сумарного кількості залишкового азоту, і речовин які його складають.


Ротару :В 70 лет выгляжу на 45 благодаря простой методике...

Почему все аптеки молчат? Грибок ногтя боится как огня дешевого...

Алкоголику вместо кодирования подсыпьте незаметно 3-4 капли обычной…

Соломія Вітвіцька: живіт втягнувся за добу, вийшло 22 кг жиру! Їла це ...

Заросли папиллом на шее и в подмышках - признак наличия у вас...